Wydział LekarskiSYLABUS DO ĆWICZEŃ 2013-2014

„Roztwory wodne, jako środowisko Życia” 1h sem + 2h ćwWiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2,3 i 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.1.Pojęcie rozpuszczalności w roztworach wodnych, krzywa rozpuszczalności, iloczyn rozpuszczalności, IR.2.Czynniki wpływające na rozpuszczalność związków nieorganicznych, organicznych i gazów.3. Związek między budową chemiczną a rozpuszczalnością4. Wyrażenie koncentracji substancji w roztworach (wzory matematyczne) i obliczenia stężeń.5. Pojęcie pH i pOH oraz ich wzajemne przeliczanie ze stężenia molowego, procentowegoSzczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

1. Bilans wodny organizmu i woda ustrojowa.2. Gospodarka wodno-elektrolityczna: skład elektrolitowy, pH różnych wybranych płynów

ustrojowych (ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowo rdzeniowy) 3. Mikro-, makro-składniki i pierwiastki śladowe ustroju. Podaż i transport. Pierwiastki

toksyczne.4. Elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii i izohydrii.5. Rozcieńczenia proste i geometryczne

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.1. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej”

praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 20091. Sporządzanie roztworów soli z naważki soli.2. Rozcieńczanie proste roztworu bazowego 3. Rozcieńczanie geometryczne roztworu bazowego4. Test paskowy –oznaczanie poziomu glukozy i pH w roztworze moczu.

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

W zakresie wiedzy student:1. Odróżnia budowę związków chemicznych w aspekcie rozpuszczalności2. Oblicza stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie przelicza 3. Wymienia elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii izohydrii4. Odróżnia podstawowe mikro-, makro-pierwiastki i pierwiastki śladowe ustroju. 5. Zna ich podstawowe znaczenie, podaż i transport.6. Zna podstawowe konsekwencje niedoboru oraz nadmiaru minerałów w organizmie7. Wymienia toksyczne składniki bionieorganiczne.8. Wyjaśnia toksyczność wybranych jonów metali – rtęć, kadm, ołów9. Porównuje skład chemiczny i pH wybranych płynów fizjologicznych: ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowordzeniowy. 10. Zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń

W zakresie umiejętności student potrafi:1. Wykonać roztwór o dowolnym stężeniua. z naważki substancjib. przez rozcieńczenie roztworu bazowego2. Obsługiwać proste przyrządy pomiarowe: pipety automatyczne i szklane, szkło pomiarowe, wagi analityczne, ocenia dokładność wykonywanych pomiarów.3. Zinterpretować wyniki testu paskowego4. Potrafi wyciągnąć wnioski czy otrzymany wynik mieści się w normie fizjologicznej.5. Dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym.6. Obliczać stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie je przelicza.7. Obliczać zawartość substancji w roztworze w molach/dL, mg/ml, ng/ml.8. Wymienić podstawowe składniki elektrolitowe i pH w płynach ustrojowych (sok żołądkowy, ślina, osocze, żółć9. Podać najważniejsze elektrolity ustroju, makro- i mikropierwiastki

chemicznych. 10. Podać definicje izowolemii, izojonii i izohydrii, bilansu wodnego w odniesieniu do elementów równowagi ustroju11. Podać skład elektrolitowy płynu pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego12. Podać sumaryczne wartości stężeń kationów i anionów w tych przestrzeniach13. Wymienić najważniejsze aniony i kationy płynu pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego14. Podać podstawowe objawy niedoboru lub nadmiaru minerałów w organizmie15. Podać podstawowe objawy zatrucia metalami ciężkimi

Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

Roztwory buforowe 1h sem + 2h ćwWiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2,3 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. Definicje:

1. kwasów i zasad wg Lewisa oraz Brønsteda i Lowry’ego;2. stałej i stopnia dysocjacji,3. iloczynu jonowego wody, pH, pOH i czynników wpływających na wartość pH/pOH roztworu.4. Podstawowe wzory matematyczne stosowane do obliczeń

Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:Bufory: rodzaje, skład i właściwości

1. Równanie Hendersona-Hasselbalcha dla buforów kwaśnych i zasadowych. 2. Pojęcie pojemności buforowej oraz wpływ mocnych kwasów i zasad na pojemność buforową. 3. Wpływ rozcieńczenia na pH buforu oraz jego pojemność buforową. Bufory płynów ustrojowych jako elementy utrzymania homeostazy4. Bufor białczanowy, hemoglobinowy, fosforanowy i wodorowęglanowy. 5. Udział krwi, płuc i nerek w utrzymaniu fizjologicznego pH w organizmie ludzkim. 6. Transport tlenu i dwutlenku węgla w ustroju. 7. Wartości parametrów równowagi kwasowo-zasadowej w stanie fizjologicznym. Pojęcie

kwasicy i alkalozy.Obliczenia chemiczne

1. Obliczanie wartości pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i buforów. 2. Obliczanie pojemności buforowej roztworów buforowych. 3. Obliczanie zmian wartości pH/pOH buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej

zasady.Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

2. Ćwiczenia realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 20091. Sporządzanie roztworów buforowych2. Wyznaczanie pojemności buforowej przez miareczkowanie roztworu buforowego mocna zasadą i

mocnym kwasem3. Badanie właściwości buforujących białka jaja kurzego

4. Wpływ rozcieńczenia na wartość pH buforu5. Sporządzanie krzywej miareczkowania z otrzymanych wyników

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

W zakresie wiedzy Student zna:1. Zakresy wartości pH i pOH dla buforów

kwaśnych i zasadowych,2. Pojęcie pojemności buforowej;3. Podstawowe typy buforów (kwasowy,

zasadowy, mieszanina soli kwasów wieloprotonowych);

4. właściwości roztworów buforowych;5. zależność pomiędzy stężeniem buforu a jego

pojemnością buforową;6. wpływ rozcieńczenia na wartość pH i

pojemność buforową buforu;7. typy krzywych miareczkowania oraz zasady

miareczkowania kwasów i zasad.8. parametry równowagi kwasowo-zasadowej,

mechanizm działania buforów płynów ustrojowych oraz ich znaczenie w homeostazie organizmu;

9. parametry równowagi kwasowo-zasadowej w roztworach wodnych;

10. czynniki wpływające na wartość pH/pOH roztworu buforowego.

11. zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń chemicznych.

W zakresie umiejętności student potrafi:1. odróżnić typ buforu na podstawie jego składu

(kwasowy, zasadowy, mieszanina soli kwasów wieloprotonowych);

2. sporządzić roztwór buforowy;3. zmierzyć wartość pH roztworu buforowego;4. narysować i zinterpretować krzywą

miareczkowania buforu kwasem i zasadą;5. obliczyć pojemność buforową roztworu

buforowego;6. wykazać wpływ rozcieńczenia na wartość pH

roztworu buforowego7. wykazać buforujące właściwości buforu

białczanowego;8. wyjaśnić sposób działania i rolę buforów

płynów ustrojowych w utrzymaniu homeostazy organizmu człowieka;

9. odróżnić stan fizjologiczny od patologicznego na podstawie stosunku wartości komponenty metabolicznej do oddechowej w równaniu Hendersona-Hasselbalcha dla buforu węglanowego;

10. opisać objawy zaburzenia równowagi kwasowo zasadowej w organizmie ludzkim.

11. obliczyć wartość pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych

12. obliczyć pojemność buforową buforu13. obliczyć zmianę wartości pH buforu po

dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady;

14. ocenić krytycznie uzyskane wyniki obliczeń.15. posługuje się podstawowymi technikami

laboratoryjnymi, takimi jak miareczkowanie, pehametria;

16. obsługuje proste przyrządy pomiarowe (pehametry, pipety automatyczne, mieszadła magnetyczne) oraz ocenia dokładność wykonywanych pomiarów

Kompetencje1. Akceptuje pracę w zespole2. Chętnie uczestniczy w zajęciach3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

„Własności kwasowo-zasadowe aminokwasów. Reaktywność grup funkcyjnych. Peptydy o znaczeniu biologicznym” 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)Treści programowe z punktu 1-6 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć

przed przystąpieniem do zajęć:1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i ich pochodnych wchodzących w skład

białek obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe 4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze. Zna i rozumie definicję punktu

izoelektrycznego (pI).5. Opisuje struktury aminokwasów występujące w pH równym punktowi

izoelektrycznemu oraz w roztworach o pH poniżej i powyżej pI6. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe

wiązania peptydowego

Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

Aminokwasy i białka płynów ustrojowych: mleko ludzkie, ślina, osocze, sok żołądkowy.1. Struktura I-rzędową białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne

struktury. Punkt izojonowy2. Aminokwasy N- i C-końcowe polipeptydu. Metody służące do oznaczania

aminokwasu N- i C-końcowego3. Równowaga Gibbsa – Donnana i jej konsekwencje dla ustroju4. Mostki disiarczkowe w białkach5. Niebiałkowe aminokwasy, aminy biogenne –powstawanie i ich funkcje.6. Peptydy o aktywności biologicznej7. Glikozylacja i glikacja białek8. Uszkodzenia struktury białek przez reaktywne formy tlenu.

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 20091. Acylacja grupy aminowej2. Reakcje grupy aminowej- kondesacja z aldehydami ( zasada Schiffa)3. Deaminacja grup aminowych. Reakcja van Sklyk,a4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną5. Reakcja ksantoproteinowa6. Wykrywanie cysteiny7. Reakcja biuretowa8.Reakcja wolnej grupy aminowej. Reakcja Sangera.

EFEKTY KSZTAŁCENIAUzyskane kompetencje

IIW10, IIW12, IIW17, IIU10, IIU11, IIU12W zakresie wiedzy student:1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i

ich pochodnych wchodzących w skład białek obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt

2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego

3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe i niebiałkowe

4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze.

5. Zna i rozumie definicję punktu izoelektrycznego i punktu izojonowego.

6. Opisuje struktury aminokwasów występujące w pH równym punktowi izoelektrycznemu oraz w roztworach o pH poniżej i powyżej pI

7. Zna definicję i podstawy teoretyczne równowagi Gibbsa-Donnana i potrafi wskazać czynniki zaburzające stan równowagi

8. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe wiązania peptydowego

9. Zna definicję składu aminokwasowego i struktury I-rzędowej polipeptydów i białek

10. Zna pojęcie aminokwasu N- i C-końcowego polipeptydu. Wymienia metody służące do oznaczania aminokwasu N- i C-końcowego

11. Opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek, zna typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury

12. Zna przykłady naturalnych peptydów o aktywności biologicznej

13. Opisuje niebiałkowe funkcje aminokwasów. Wymienia przemiany aminokwasów w wyspecjalizowane produkty

14. Zna aminokwasy, z których powstają aminy biogenne

15. Zna podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja,

16. Zna schemat reakcji glikozylacji i glikacji17. Wymienia podstawowe produkty

uszkodzenia aminokwasów przez wolne rodniki tlenowe.

18. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań stabilizujących struktury białek ulegają zniszczeniu po zadziałaniu wolnych

W zakresie umiejętności student i:1. Potrafi napisać wzory chemiczne

aminokwasów i dokonać podziału w zależności od budowy chemicznej łańcucha bocznego

2. Potrafi wyjaśnić zdolność aminokwasów do przyjmowania i oddawania protonów

3. Potrafi napisać formy jonowe aminokwasów w roztworach o pH równym punktowi izoelektrycznemu, powyżej i poniżej punktu izoelektrycznego

4. Potrafi napisać wiązanie peptydowe i wyjaśnić jego właściwości chemiczne oraz ich konsekwencje dla struktury białek

5. Potrafi wyjaśnić różnicę pomiędzy składem aminokwasowym a strukturą I-rzędową białek

6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki wodnej w organizmie przez albuminy osocza i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na tworzenie gradientów stężenia soli i pH po dwóch stronach błony biologicznej

7. Wymienić konsekwencje równowagi Gibbsa-Donnana dla ustroju (wchłanianie leków)

8. Potrafi wykonać (wg instrukcji) prostą reakcję analityczną odróżniającą roztwór aminokwasu od roztworu białka

9. Potrafi wykonać i napisać wzorami proste reakcje analityczne pozwalające na wykrycie obecności cysteiny, aminokwasów z pierścieniem aromatycznym, reakcji deaminacji i dekarboksylacji

10. Potrafi wyjaśnić różnicę w przebiegu reakcji ninhydrynowej a biuretowej

11. Potrafi wyjaśnić wpływ reakcji utleniania i redukcji reszt cysteiny na strukturę i funkcję peptydów i białek

12. Potrafi nazwać i napisać reakcje chemiczne w wyniku, których powstają aminy biogenne oraz potrafi przedstawić schemat powstawania biologicznie aktywnych pochodnych tyrozyny i tryptofanu

13. Potrafi napisać typy wiązań w N- i O – glikoproteinach i wymienić główne typy łańcuchów oligosacharydowych glikoprotein

14. Potrafi napisać schemat reakcji glikacji białek i odpowiedzieć, kiedy zachodzi glikacja.

rodników i określa ich wpływ na strukturę i funkcję białek

15. Potrafi dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym oraz wyciągnąć wnioski z wykonanych testów (reakcji)

Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole. 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach

3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

Obliczenia chemiczne stężeń i pH w roztworach chemicznych i ustrojowych.Porównanie reaktywności grup funkcyjnych aminokwasów 3h ćw

Wiedza (treści programowe)Treści programowe: BU4, BU5, BU61. Zadania:a. Obliczenia chemiczne substancji stężeń substancji (niskocząsteczkowe związki organiczne i nieorganiczne np. glukozy, leków, soli fizjologicznych) w roztworach chemicznych i płynach ustrojowychb. Wyrażanie stężenia roztworów: w %, mg%, molach/L, promilach i wzajemnie ich przeliczanie.c. Obliczanie zawartości substancji w roztworze w molach/dL, mg/ml, ng/ml.d. Obliczanie wartości pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych, obliczanie pojemność buforowej buforu i zmiany wartości pH buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady.2Formy realizacji: dyskusja, krótkie referaty, praca z publikacjami.Metody weryfikacji osiągnięcia zamierzonych efektów kształcenia poprzez:1. Aktywną postawę na ćwiczeniach

Cukrowce tkanek i płynów ustrojowych 1h sem + 2h ćwWiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2, 3, 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.1. Węglowodany, jako związki optycznie czynne 2. Cyklizacja monosacharydów, struktury anomeryczne. Wzory monosacharydów łańcuchowe i

cykliczne, struktury - i -, D- i L- Glc, Man, Gal, Fru, Ryb i deoksy-Ryb3. Reakcje utlenienia, redukcji, estryfikacji i dehydratacji monosacharydów4. Struktury wybranych oligo- i polisacharydów roślinnych i zwierzęcych ( disachrydy redukujące i

nieredukujące: laktoza, sacharoza, maltoza, celobioza, polisacharydy: glikogen, skrobia, celuloza)

Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:1. Wybrane reakcje izomeryzacji i epimeryzacji monosacharydów w układach biologicznych2. Struktura i reaktywność estrów fosforanowych i siarczanowych węglowodanów3. Produkty utleniania i redukcji monosacharydów4. Pochodne D-glukozy – glukuronidy i kwas L-askorbinowy5. Pochodne aminowe i acylowe monosacharydów

6. Reakcja kondensacji aldolowej i rozszczepienia łańcucha cukrowego7. Wiązanie N- i O-glikozydowe w strukturach oligosacharydowych8. Porównanie budowy homo- i heteroglikanów na przykładzie glikogenu, skrobi, chityny a

heparyną i kwasem hialurpnowym9. Monosacharydy płynów ustrojowych: osocza, moczu, mleka ludzkiego, płynu mózgowo-

rdzeniowego, plazmy nasienia10. Przykłady reakcji cukrowców w diagnozowaniu hipo- i hiperglikemii

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

3. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. .4. 1. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab.

Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 20095. 2. Instrukcji przekazanej przez asystenta

1. Synteza estrów glukozy, krystalizacja pentaacetylo-α-D-glukozy2. Utlenianie mono- i disacharydów kwasem pikrynowym3. Reakcja odróżniająca mono- i disacharydy redukujące – próba Barfoeda4. Dehydratacja monosacharydów i kondensacja z α-naftolem - próba Molischa5. Reakcje kondensacji monosacharydów z fenylohydrazyną – identyfikacja cukrowców6. Reakcje enolizacji monosacharydów – identyfikacja produktów izomeryzacji (próba Seliwanowa)7. Stabilność wiązania O-glikozydowego- hydroliza sacharozy

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

W zakresie wiedzy Student:1. Zna strukturę i stereochemię wybranych monosacharydów i ich pochodnych stanowiących grupę produktów pośrednich szlaków metabolicznych człowieka 2. Zna strukturę i stereochemię monosacharydów i ich pochodnych tworzących struktury glikanów, glikokoniugatów i glikozaminoglikanów ludzkiego organizmu3. Zna przykłady reakcji izomeryzacji, epimeryzacji i dehydratacji monosacharydów i ich pochodnych w warunkach laboratoryjnych i w ludzkim organizmie4. Rozumie znaczenie i zna produkty reakcji fosforylacji i siarczanowania monosacharydów oraz ich własności biologiczne 5. Wymienia produkty utlenienia i redukcji wybranych mono-i oligosacharydów uzyskanych w warunkach laboratoryjnych i u człowieka6. Rozumie właściwości detoksykacyjne glukuronidów7. Odróżnia wiązanie O- i N-glikozydowe oligosacharydów i glikokonigatów8. Zna przykłady struktur glikanów N- i O-glikoprotein oraz wybrane struktury jednostek disacharydowych glikozoaminoglikanów

W zakresie umiejętności student :1. Potrafi napisać wzory strukturalne oraz podać pełne nazwy monosacharydów i ich pochodnych (glukoza, galaktoza, fruktoza, mannoza, ryboza, fukoza, kwas sjalowy, glukozamina, N-acetylo- glukozoamina) 2. Potrafi napisać reakcje utleniania, redukcji, dehydratacji, izomeryzacji oraz reakcje estryfikacji monosacharydów (fosforylacja/siarczanowanie) glukozy,galaktozy, fruktozy, rybozy, mannozy w warunkach laboratoryjnych i w ludzkim organizmie3. Potrafi wykonać reakcje:a. utleniania mono- i disacharydów kwasem pikrynowymb. izomeryzacji glukozy w zależności od pH i temperatury c. estryfikacji monosacharydu bezwodnikiem kwasu octowego oraz krystalizacji uzyskanego produktud. dehydratacji monosacharydu stężonym kwasem siarkowyme. kondensacji monosacharydów z fenylohydrazynąf. hydrolizy oligosachrydu.4. Potrafi dokumentować wyniki prac

ludzkiego organizmu9. Rozpoznaje przykłady rozszczepienia łańcucha cukrowego w szlakach metabolicznych cukrowców10. Opisuje reakcję biosyntezy witaminy C oraz jej własności biologiczne11. Zna przykłady uszkodzeń struktur cukrowych przez wolne rodniki12. Analizuje i porównuje skład cukrowy osocza, moczu, mleka kobiecego, płynu mózgowo-rdzeniowego13. Zna reakcje utleniania glukozy w testach diagnostycznych oznaczających poziom cukru w surowicy, osoczu, płynie mózgowo-rdzeniowym

laboratoryjnych oraz wyciągnąć wnioski dotyczące struktury i reaktywności badanych cukrowców

Kompetencje1. Akceptuje pracę w zespole, chętnie uczestniczy w zajęciach2. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych3. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym

„Lipidy tkanek i płynów ustrojowych” 1h sem + 2h ćwWiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.1. Budowa, struktura kwasów tłuszczowych, izomeria cis- trans.2. Reaktywność grup funkcyjnych: a. otrzymywanie soli kwasów, b. estry – kwasów organicznych i nieorganicznych z różnymi alkoholami c. tłuszcze proste – budowa, składniki, wiązania, woski - budowa d. mechanizm estryfikacji i hydrolizy e. amidy kwasowe – otrzymywanie

Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:1. Niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe – NNKT z uwzględnieniem kwasu arachidonowegoLipidy ludzkie, roślinne i zwierzęce (oleje, żółtko, mleko i surowica ludzkie, plazma nasienia , płyn mózgowo – rdzeniowy)2. Estry i amidy z wyższymi alkoholami i aminoalkoholami o znaczeniu biologicznym . Aspiryna. 3. Lipidy złożone – struktura (składniki, wiązania) na podstawie budowy glicerofofsolipidów i sfingomielin.4. Sterole – cholesterol i jego pochodne: estry cholestrolu, kwasy żółciowe, witaminy z grupy D. 5. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ADEK6. Wpływ struktury na hydrofilowość i hydrofobowość lipidów i steroidów.7. Podstawowa struktura lipoprotein.8. Nieenzymatyczna oksydacja lipidów, stres oksydacyjny.

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.6. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej”

praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

1.Estryfikaja kwasu salicylowego alkoholem metylowym.2. Ekstrakcja lipidów żółtka jaja kurzego.3. Hydroliza lecytyny – teoretycznie , reakcja.4. Nienasycone kwasy tłuszczowe. Wykazywanie obecności wiązań podwójnych w nienasyconych kwasach tłuszczowych w naturalnych produktach: oliwie, ekstrakcie z jaja. Reakcja redukcji KMnO4.5. Wykrywanie cholesterolu w produktach naturalnych. Reakcja Salkowskiego.6. Reakcja Windausa. Chemiczne utlenianie wiązania podwójnego w cholesterolu – teoretycznie.7. Próby na obecność kwasów żółciowych. Próba Haya z siarką.8. Reakcja Pettenkofera na obecność grup hydroksylowych w kwasach żółciowych.

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencjeIIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIW17, IIU11, IIU12

W zakresie wiedzy student:1. Zna budowę kwasów karboksylowych i ich pochodnych wchodzących w skład makrocząsteczek obecnych w komórkach z uwzględnieniem kwasu arachidonowewgo i jego pochodnymi.2. Wymienia NNKT niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe.3. Klasyfikuje NNKT pod względem przynależności do klasy 4. Rozumie pojęcia: hydrofilowy, hydrofobowy i amfipatyczny, micella oraz liposom.4. Opisuje budowę lipidów złożonych ze wskazaniem części hydrofilowej i hydrofobowej 5. Porównuje budowę glicerofosfolipidów, sfingomielin i lipoprotein.6. Analizuje budowę pod względem składu i rodzaju wiązań 7. Odróżnia i rozpoznaje budowę cholesterolu i jego estrów oraz kwasów żółciowych i ich soli 8. Wyjaśnia podstawowe funkcje steroidów9. Opisuje zachowanie się lipidów w roztworach wodnych10. Analizuje i porównuje skład lipidowy w osoczu, mleku kobiecym i zwierzęcym, żółci, płynie mózgowo rdzeniowym

11. Wymienia i nazywa podstawowe produkty uszkodzenia lipidów przez wolne rodniki.12. Wyjaśnia pojęcie stresu oksydacyjnego13. Zna wybrane mechanizmy antyoksydacyjne

W zakresie umiejętności student potrafi:1. Napisać wzory chemiczne a. wybranych kwasów tłuszczowych (stearynowy, palmitynowy, linolowy, linolenowe, arachidonowy oleinowy, erukowy, nerwonowy)b. glicerolipidów i sfingomieliny,c. cholesterolu i jego estrów, 2. Uzasadnić na wzorze NNKT przynależności do klasy ze wskazaniem na jej numer3. Napisać wybrane reakcje utleniania i redukcjiwiązań nienasyconych:a. kwasów tłuszczowych,b. kwasu arachidonowego c. cholesterolu do kwasów żółciowych, witamin D i utlenianie chemiczne cholesterolu4. Napisać reakcję estryfikacji w syntezie a. estrów kwasów tłuszczowych z karnityną, b. lipidów prostych c. lipidów złożonych: kwas fosfatydowy, glicerofosfolifpidy, sfingomieliny5. Napisać reakcję hydrolizy w lipidów w różnym pH6. Uzasadnić, zaznaczając na wzorze, części hydrofilowe i hydrofobowe lipidów oraz ocenić amfipatyczność związku.7. Podać skład lipidów w mleku matki, mleku zwierzęcym, żółci 8. Napisać wzory kwasów żółciowych i ich soli9. Uzasadnić działanie kwasów żółciowych, jako biologicznych detergentów10. Wskazać grupy funkcyjne w kwasach żółciowych odpowiedzialne za emulsyfikację tłuszczy pokarmowych.11. Rozpoznać struktury witamin ADEK i podać ich podstawowe funkcje12. Podać rolę witamin A i E, jako antyoksydantów lipidowych13.Wykonać prostą rekcję analityczną z

instrukcji14. Potrafi wyciągnąć wnioski i dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjny

Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

„Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach.Właściwości fizykochemiczne białek” 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

1. Definicję roztworu koloidalnego 2. Typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie.

1. Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:2. 1.Struktura II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących

poszczególne struktury. Punkt izojonowy białek.3. Podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja,

hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja.4. Białka złożone – gliko- lipoproteiny. Sposób wiązanie chemicznego niebiałkowych

fragmentów do struktury białka.5. Rozpuszczalność białek globularnych w zależności od budowy, struktury, pH roztworu

i stężenia soli6. Wsalanie i wysalanie białek 7. Równowaga w roztworach wodnych białek przedzielonych błoną półprzepuszczalną:

a. osmoza, tonicznośćb. dializa – mechanizm i zastosowanie

8. Denaturacja i koagulacja białek czynnikami chemicznymi.9. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.10. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg „Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej”

praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009a. Frakcjonowanie białek surowicy siarczanem amonu: wydzielanie albumin i globulinb. Oczyszczanie białka z siarczanu amonowego: dializac. Denaturacja i koagulacja białek

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencjeIIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIU11, IIU12

W zakresie wiedzy student:1. Zna definicję roztworu koloidalnego oraz

typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie

2. Zna definicję ciśnienia osmotycznego, procesu osmozy i wskazać czynniki zaburzające stan równowagi

3. Zna definicje roztworów izotonicznych i izoosmotycznych, rozumie mechanizmy uczestniczące w utrzymaniu homeostazy ustroju

4. Zna podstawy teoretyczne wykorzystywane w procesach dializy

5. Zna i rozumie pojęcie rozpuszczalności oraz zna czynniki wpływające na rozpuszczalność białek w roztworach

6. Potrafi wskazać/nazwać typy wiązań stabilizujących II, III i IV-rzędową strukturę białek

7. Potrafi określić wpływ składu aminokwasowego białka i jego budowy przestrzennej na właściwości fizyko-chemiczne

8. Potrafi wyjaśnić wpływ budowy białek na rozpuszczalność w roztworach oraz oddziaływania ze związkami nisko- i wysokocząsteczkowymi

9. Rozumie podstawy molekularne procesów wsalania i wysalania białek

10. Rozumie i rozróżnia procesy denaturacji i koagulacji białek

11. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań stabilizujących struktury białek ulegają zniszczeniu po zadziałaniu czynników denaturujących: fizycznych i chemicznych

12. Zna podstawy wolnorodnikowego uszkodzenia struktury białek

W zakresie umiejętności student potrafi:1. Wyjaśnić dlaczego białka tworzą roztwory

koloidalne2. Wymienić, które aminokwasy uczestniczą w

oddziaływaniach stabilizujących struktury białek

3. Wskazać zastosowanie procesów wsalania i wysalania białek

4. Wymienić czynniki denaturujące białka oraz określić wpływ na ich funkcje biologiczne

5. Dobrać odpowiedni czynnik, który pozwoli na koagulację/wytrącenie białka z roztworu bez równoczesnej denaturacji

6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki wodnej w organizmie przez albuminy osocza i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na tworzenie gradientów stężenia soli i pH po dwóch stronach błony biologicznej

7. Wyjaśnić zachowanie się komórki/erytrocytu zanurzonej w roztworze hipo- i hipertonicznym

8. Potrafi wyjaśnić działanie wolnych rodników na strukturę białek.

9. Potrafi rekcjami opisać podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja oraz wymienić jakie są konsekwencje dla białek

10. Obliczyć stężenie (molowe i procentowe) roztworu glukozy, sacharozy, chlorku potasu izotonicznego w stosunku do soli fizjologicznej

11. Potrafi wykonać proste frakcjonowanie białek surowicy ludzkiej z zastosowaniem procesu wysalania siarczanem amonu

12. Potrafi samodzielnie wykonać dializę wysolonych frakcji białkowych surowicy ludzkiej oraz ocenić wydajność procesu z zastosowaniem odpowiednich odczynników chemicznych (analitycznych)

Kompetencje1. Akceptuje pracę w zespole2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

Elektroforeza na potrzeby diagnostyki medycznej 1h sem + 2h ćwWiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1,2 student posiada z poprzednich zajęć i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

1. Struktura I-, II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izoelektryczny i izojonowy białek2. Formy jonowe białek globularnych w zależności od składu aminokwasowego, budowy, pH roztworu, w odniesieniu do pI.

Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:1. Zasada technik elektroforetycznych.2. Nośniki stosowane do rozdziałów elektroforetycznych: agar, agaroza, żel poliakryloamidowy.3. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie. Analiza desytometryczna4. Rozdział liporotein surowicy w agarozie.5. Elektroforeza kwasów nukleinowych (teoretycznie)6. Elektroforeza kapilarna i ogniskowanie izoelektryczne

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.7. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej” praca

zbiorowa pod red. prof. dr hab. Iwona Kątnik – Prastowska, AM Wrocław, 20091. Elektroforeza białek i lipoprotein surowicy krwi w żelu agarozowyma. wykonanie elektroforezyb. barwienie białek i lipoprotein surowicy.

EFEKTY KSZTAŁCENIAUzyskane kompetencje IIW10, IIW12, IIW11, IIW13, IIU11, IIU16, II U7

W zakresie wiedzy student zna:1. Pojęcie zjawiska elektroforezy,

2. Podstawy teoretyczne: zależność właściwości cząsteczek (ładunek, wielkość, kształt), środowiska (rodzaj buforu, pH, siła jonowa, rodzaj nośnika), pola elektrycznego (napięcie, natężenie prądu) na ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym

3. Techniki elektroforetyczne stosowane do rozdziału i analizy makrocząsteczek: elektroforeza w agarozie, bibułowa, w żelu poliakrylamidowym, SDS-PAGE, dwuwymiarowa, kapilarna, ogniskowanie izoelektryczne;

4. Wybarwianie frakcji po elektroforezie niespecyficzne białek, specyficzne lipoprotein, glikoprotein, kwasów nukleinowych;

5. Ocena frakcji jakościowa, ilościowa: spektrofotometryczna, densytometryczna

6. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie, ocena frakcji;

7. Pojęcie hipo, dys, hiperproteinemii;

W zakresie umiejętności student potrafi:1. Definiuje i wyjaśnia proces elektroforezy2. Wymienia parametry wpływające na

ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym3. Określa miejsce startu i kierunek ruchu

cząsteczek w polu elektrycznym4. Wymienia cechy fizyko-chemiczne kwasów

nukleinowych oraz grup białek, w tym lipoprotein i glikoprotein umożliwiające ruch w polu elektrycznym

5. Opisuje mechanizm rozdziału makrocząsteczek na frakcje o różnej ruchliwości

6. Wymienia metody elektroforetyczne i opisuje mechanizmy rozdziału

7. Potrafi dobrać odpowiednią metodę elektroforezy zależnie od właściwości makrocząsteczek w mieszaninie i celu badania

8. Zna podstawy metod wykrywania obecności lub swoistej aktywności biocząsteczek rozdzielonych w wyniku elektroforezy

9. Zna podstawy oceny jakościowej i ilościowej pasm uzyskanych w elektroforezie

10. Potrafi obliczyć udział procentowy pasma w elektroforogramie

11. Nazywa główne frakcje białek surowicy krwi w elektroforogramie w kolejności ich występowania

8. Pojęcie hiperlipoproteinemii;

9. Elektroforeza lipoprotein surowicy krwi w agarozie, ocena frakcji;

12. Odróżnia obraz pasm prawidłowy od patologicznego przez porównanie z kontrolą,

13. Zna prawidłowe wartości stężenia białka całkowitego i procentowej zawartości albumin i globulin w surowicy krwi

14. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy w żelu do wykrywania i oceny zaburzeń w składzie białek surowicy krwi

15. Opisuje ogólny schemat struktury lipoprotein16. Wymienia podstawy klasyfikacji i

rozdzielania lipoprotein17. Rozróżnia frakcje o dużej zawartości

trójglicerydów i o dużej zawartości cholesterolu

18. Nazywa frakcje lipoprotein surowicy w elektroforogramie w kolejności ich występowania

19. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy do wykrywania i oceny zaburzeń w składzie lipoprotein surowicy krwi

20. Potrafi wykonać wstępne czynności poprzedzające przeprowadzenie elektroforezy,

21. Potrafi przeprowadzić elektroforezę zgodnie z procedurą,

22. Potrafi opracować elektroforogram do interpretacji wyniku

23. Dokumentuje wyniki pracy laboratoryjnej24. Potrafi zaproponować metodę elektroforezy i

określić warunki rozdziału (teoretycznie) mieszniny białek, o podanych pI i masach.

25. Potrafi narysować i opisać schemat wzoru frakcji białek surowicy i lipoprotein po wybarwieniu elektroforogramu.

Kompetencje1. Akceptuje pracę w zespole.2. Chętnie uczestniczy w zajęciach. 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

Zastosowanie spektrofotometrii absorpcyjnej w analityce medycznej1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)Treści programowe z punktu 1,2 student posiada ze szkoły i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.1. Promieniowanie elektromagnetyczne i jego właściwości korpuskularno – falowe.2. Równanie matematyczne opisujące kwant energii. Definicja długości fali i jej częstotliwości.3. Zakres fal widma elektromagnetycznego ze szczególnym uwzględnieniem światła widzialnego i UV. Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:1. Mechanizm oddziaływania promienia elektromagnetycznego z materią, energia promieniowania a

rodzaj wywołanych zmian

2. Widma absorpcyjne substancji chemicznych, chromofory i auksochromy3. Założenia i zastosowanie prawa Lamberta-Beera, odchylenia4. Ilościowe oznaczanie białka metodą biuretową5. Analiza błędów oznaczenia 6. Zadania obliczeniowe z wykorzystaniem absorpcjometrii7. Spektrofotometryczne oznaczanie stężenia albuminy surowicy wołowej w roztworzeFormy realizacji: seminarium, omówienie, krótkie referaty, dyskusja, samodzielne wykonanie analizy, Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 20091. Oznaczanie białka metodą biuretową2. Oznaczanie stężenia w roztworach czystych białek metodą spektrofometryczną.

EEKTY KSZTAŁCENIAUzyskane kompetencje

IIW10, IIW12, IIW17, IIU10, IIU11, IIU12W zakresie wiedzy student:1. Zna podstawowe rodzaje promieniowania

elektromagnetycznego 2. Określa zmiany, jakie promieniowanie

wywołuje w strukturze materii3. Rozumie pojęcie widma absorpcyjnego

substancji, potrafi na podstawie widma określić długość fali świetlnej maksymalnego pochłaniania dla substancji

4. Rozumie pojęcia transmisji i absorpcji, transmitancji i absorbancji

5. Zna zasadę pomiaru absorpcji w spektrofotometrze

6. Rozumie cel przygotowywania krzywej kalibracyjnej w oznaczeniach spektrofotometrycznych

7. Zna strukturę ugrupowań chromoforowych w białkach i kwasach nukleinowych oraz odpowiednie wartości max

8. Zna prawo Lamberta- Beera w postaci matematycznej i jego graficzną ilustrację

9. Rozumie i zna przyczyny odchylenia od prostoliniowości prawa Lamberta-Beera

10. Definiuje molowy i właściwy współczynnik absospcji

11. Potrafi określić zastosowania technik spektrofotometrycznych w diagnostyce medycznej

W zakresie umiejętności student potrafi:1. Zidentyfikować na podstawie widma

absorpcyjnego preparaty biała i kwasu nukleinowego oraz oszacować ich czystość

2. Opisać mechanizm reakcji biuretowej3. Przygotować roztwory kalibratorów, krzywą

kalibracyjną i próbę badaną do oznaczenia według przedstawionego protokołu,

4. Wykonać oznaczenie absorbancji białka przy pomocy spektrofotometru

5. Narysować krzywa standardową z otrzymanych wyników pomiaru

6. Korzystać z krzywej kalibracyjnej do obliczenia stężenia substancji analizowanej na podstawie wykonanych oznaczeń lub wartości podanych w zadaniu z uwzględnieniem rozcieńczenia

7. Obliczyć współczynnik absorpcji z wartości podanych w zadaniu

8. Oszacować dokładność pomiaru i możliwe źródła błędu

Kompetencje/postawy 1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Rzetelnie dokumentuje przebieg wykonanych doświadczeń5. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.

Zastosowanie technik chromatograficznych do rozdziału biomolekuł

1h sem + 2h ćwWiedza (treści programowe)

Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:Formy realizacji: seminarium, omówienie, krótkie referaty, dyskusja, samodzielne wykonanie analizy.1. Definicja procesu chromatograficznego, typy chromatografii, rodzaje oddziaływań

molekularnych, dobór fazy stacjonarnej i ruchomej2. Systemy chromatograficzne GC i HPLC: zastosowanie w analityce chemicznej, diagnostyce

medycznej, kontroli jakości w przemyśle farmaceutycznym3. Chromatografia adsorpcyjna kolumnowa mieszaniny barwników4. Dobór technik chromatograficznych do rozdziału mieszanin związków o podanych

właściwościach5. Filtracja żelowa: odsalanie preparatu hemoglobiny6. Analiza składu mieszaniny aminokwasów w TLC ( w cienkowarstwowej chromatografii

podziałowej).Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 20091. Rozdział barwników organicznych w adsorpcyjnej chromatografii kolumnowej2. Odsalanie hemoglobiny końskiej na sitach molekularnych3. Rozdział mieszaniny aminokwasów w cienkowarstwowej chromatografii podziałowej

EFEKTY KSZTAŁCENIAUzyskane kompetencje IIW10, IIW12, IIW17, IIU10, IIU11, IIU12

W zakresie wiedzy student:1. Zna mechanizmy oddziaływań

molekularnych, umożliwiających rozdział substancji chemicznych przy pomocy technik chromatograficznych

2. Rozumie pojęcia adsorpcji powierzchniowej z podziałem na adsorpcję fizyczną i chemisorpcję

3. Rozumie zjawisko podziału solutu pomiędzy niemieszające się fazy ciekłe

4. Potrafi przyporządkować właściwy mechanizm oddziaływań dla podstawowych technik chromatografii adsorpcyjnej, z uwzględnieniem jonowymiennej i swoistej sorpcji oraz podziałowej, z uwzględnieniem filtracji żelowej

5. Rozumie, w jaki sposób różnice w strukturze chemicznej związków są wykorzystywane w procesach rozdziału chromatograficznego

6. Rozumie mechanizm i przebieg zmian jonizacji aminokwasu/białka w zależności od kwasowości środowiska

7. wymienia rodzaje automatycznych technik chromatograficznych, opisuje ich zastosowanie

W zakresie umiejętności student potrafi:1. dobrać właściwy typ procesu

chromatograficznego (filtracja żelowa, chromatografia jonowymienna) dla rozdziału biocząsteczek zróżnicowanych pod względem wielkości i ładunku

2. wykonać analizę chromatogramu TLC aminokwasów i określić w ten sposób jakościowy skład aminokwasowy krótkiego peptydu

3. ocenić, czy kolumna chromatograficzna jest właściwie przygotowana do przeprowadzenia rozdziału, nanieść materiał, wykonać rozdział

4. ocenić jakość procesu chromatograficznego na podstawie analizy profilu elucyjnego

5. zaproponować rozdział (teoretycznie) białek, aminokwasów o podanych właściwościach przez określenie warunków i technik rozdziału.

Kompetencje/postawy 1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.