EMOGLOBINA Hemoglobin

Hb

HbO2 Hb(O2)4

[Mioglobina (Mb)]

α2β2

Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in modo covalente

Emoglobina ossigenata (FeII-O2)

Ossiemoglobina (+ 4O2)

Deossiemoglobina (senza O2)

Emoglobina ossidata (FeIII),

- metaemoglobina (“meta”)

- non lega ossigeno

Monossido di carbonio, CO

- affinità 200 volte più dell’O2

- legame è reversibile

Legame dell’ossigeni alla mioglobina

Mb + O2 ⇆ MbO2

Legame dell’ossigeni alla mioglobina

Hb + O2 ⇆ HbO2

HbO2 + O2 ⇆ Hb(O2)2

Hb(O2)2 + O2 ⇆

Hb(O2)3

Hb(O2)3 + O2 ⇆

Hb(O2)4

NB:

K1 < K2 < K3 < K4

(K4 ~ 100×K1)

Grafico di Hill (coefficiente di Hill)

Forma T

(tesa)

Forma R

(rilassata)

L’ossigeno che si lega al ferro causa un cambiamento nella struttura della proteina (interazioni tra subunità)

Proteina allosterica (cooperatività)

Modelli per spiegare l’effetto allosterico (cooperativo)

L’effetto Bohr: pH bassa → bassa affinità → rilascio di O2

-His-H+

Terminal-NH3+

Ruolo dell’emoglobina nel trasporto di CO2 dai tessuti ai polmoni

Trasporto diretto della CO2 dall’emoglobina: carbammato

Hb-NH2 + CO2 Hb-NH-COO- + H+

BPG si lega soltanto alla deossiemoglobina:

abassa l’affinità per l’ossigeno

Risultato totale di

- l’effetto Bohr

- CO2

- BPG