Peptydy i Peptydy i białkabiałka
Biofizyka makrocząsteczekBiofizyka makrocząsteczek
Biologiczne układy Biologiczne układy koloidalnekoloidalne
Układ koloidalny Układ koloidalny
• Układ koloidalny (koloid, układ koloidowy)Układ koloidalny (koloid, układ koloidowy) – – niejednorodna mieszanina, zwykle dwufazowa, niejednorodna mieszanina, zwykle dwufazowa, tworząca układ dwóch substancji, w którym tworząca układ dwóch substancji, w którym jedna z substancji jest rozproszona jedna z substancji jest rozproszona (zawieszona) w drugiej. (zawieszona) w drugiej.
• Rozdrobnienie (czyli dyspersja) substancji Rozdrobnienie (czyli dyspersja) substancji rozproszonej jest tak duże, że fizycznie rozproszonej jest tak duże, że fizycznie mieszanina sprawia wrażenie substancji mieszanina sprawia wrażenie substancji jednorodnej, jednak nie jest to wymieszanie na jednorodnej, jednak nie jest to wymieszanie na poziomie pojedynczych cząsteczek.poziomie pojedynczych cząsteczek.
Właściwości Właściwości
• W koloidach W koloidach stopień dyspersjistopień dyspersji wynosi od 105 wynosi od 105 do 107 cmdo 107 cm-1-1 – wówczas wielkość cząstek – wówczas wielkość cząstek fazy fazy zawieszonej (zdyspergowanej)zawieszonej (zdyspergowanej) sprawia, że sprawia, że ważne są zarówno oddziaływania pomiędzy nią ważne są zarówno oddziaływania pomiędzy nią i fazą dyspergującą, jak i oddziaływania i fazą dyspergującą, jak i oddziaływania wewnątrz obu faz. wewnątrz obu faz.
• Układ dyspersyjnyUkład dyspersyjny jest układem koloidalnym, jest układem koloidalnym, gdy rozmiary cząstek fazy rozproszonej gdy rozmiary cząstek fazy rozproszonej (cząsteczek chemicznych lub ich agregatów) (cząsteczek chemicznych lub ich agregatów) albo rozmiary nieciągłości układu koloidalnego albo rozmiary nieciągłości układu koloidalnego są w zakresie od 1 nm do 1 są w zakresie od 1 nm do 1 m przynajmniej w m przynajmniej w jednym kierunku.jednym kierunku.
Składniki układu Składniki układu koloidalnegokoloidalnegoTypowy układ koloidalny (tzw. koloid Typowy układ koloidalny (tzw. koloid
fazowy)fazowy) składa się z dwu faz: składa się z dwu faz:
• fazy ciągłejfazy ciągłej, czyli , czyli substancji substancji rozpraszającejrozpraszającej, zwanej też , zwanej też ośrodkiem ośrodkiem dyspersyjnym albo dyspergującymdyspersyjnym albo dyspergującym
• fazy rozproszonejfazy rozproszonej, czyli , czyli substancji substancji zawieszonej (zdyspergowanej)zawieszonej (zdyspergowanej) w w ośrodku dyspersyjnym i w nim ośrodku dyspersyjnym i w nim nierozpuszczalnej (liofobowej, nierozpuszczalnej (liofobowej, hydrofobowej). hydrofobowej).
Koloidy cząsteczkoweKoloidy cząsteczkowe• koloidy cząsteczkowekoloidy cząsteczkowe, gdzie fazą , gdzie fazą
rozproszoną są makrocząsteczki, np. polimery rozproszoną są makrocząsteczki, np. polimery tj. żelatyna, skrobia, białka – nie występuje tj. żelatyna, skrobia, białka – nie występuje wówczas wyraźna granica fazowa, bo wówczas wyraźna granica fazowa, bo cząsteczki rozpuszczalnika mogą wnikać do cząsteczki rozpuszczalnika mogą wnikać do wewnątrz makrocząsteczki wewnątrz makrocząsteczki
• większość koloidów cząsteczkowych powstaje większość koloidów cząsteczkowych powstaje w sposób samorzutny w wyniku rozpuszczania w sposób samorzutny w wyniku rozpuszczania w rozpuszczalniku (koloidy liofilowe, w rozpuszczalniku (koloidy liofilowe, hydrofilowe). Niektóre ich właściwości są inne hydrofilowe). Niektóre ich właściwości są inne niż właściwości koloidów fazowych.niż właściwości koloidów fazowych.
Rodzaje układów Rodzaje układów koloidalnych koloidalnych
Ośrodek rozpraszający
Substancja rozpraszana Rodzaj Przykład
Gaz
Gaz – –
Ciecz aerozol ciekły mgła
Ciało stałe aerozol stały dym
Ciecz
Gaz piana piana mydlana
Ciecz emulsja lakier do paznokci, mleko, majonez
Ciało stałe zol, zawiesina koloidalna (suspensja), roztwór koloidalny
Ag kol w H2O
Ciało stałe
Gaz piana stała pumeks, styropian
Ciecz emulsja stała opal
Ciało stałe zol stały (pirozol) szkło rubinowe
Makrocząsteczki białkoweMakrocząsteczki białkowe
Fizyczne metody badań Fizyczne metody badań dostarczają informacji na dostarczają informacji na temat:temat:
Fizyczne metody badań Fizyczne metody badań dostarczają informacji na dostarczają informacji na temat:temat:
- struktury makrocząsteczek - struktury makrocząsteczek
Fizyczne metody badań Fizyczne metody badań dostarczają informacji na dostarczają informacji na temat:temat:
- struktury makrocząsteczek - struktury makrocząsteczek
- ich konformacji przestrzennej- ich konformacji przestrzennej
Pojęcia podstawowePojęcia podstawoweSTRUKTURA – rozmieszczenie STRUKTURA – rozmieszczenie atomów w przestrzeni uporządkowane atomów w przestrzeni uporządkowane w sposób periodyczny w sposób periodyczny
Pojęcia podstawowePojęcia podstawoweSTRUKTURA – rozmieszczenie STRUKTURA – rozmieszczenie atomów w przestrzeni uporządkowane atomów w przestrzeni uporządkowane w sposób periodyczny w sposób periodyczny
BAZA STRUKTURY – niezmienny zespół BAZA STRUKTURY – niezmienny zespół atomów, który periodycznie powtarzając atomów, który periodycznie powtarzając się tworzy strukturę. Może składać się z się tworzy strukturę. Może składać się z jednego (w strukturach prostych) lub z jednego (w strukturach prostych) lub z wielu (w makrocząsteczkach) atomówwielu (w makrocząsteczkach) atomów
Poziomy uporządkowania Poziomy uporządkowania strukturystruktury
Wewnętrzny - bazy strukturyWewnętrzny - bazy struktury
Poziomy uporządkowania Poziomy uporządkowania strukturystruktury
Wewnętrzny - bazy strukturyWewnętrzny - bazy struktury
Zewnętrzny - pomiędzy bazamiZewnętrzny - pomiędzy bazami
Pojęcia podstawowePojęcia podstawoweKONFORMACJA(1) – względny KONFORMACJA(1) – względny rozkład atomów w przestrzeni rozkład atomów w przestrzeni wynikający z obrotu lub skręcenia wynikający z obrotu lub skręcenia wiązań kowalencyjnychwiązań kowalencyjnych
Pojęcia podstawowePojęcia podstawoweKONFORMACJA(1) – względny KONFORMACJA(1) – względny rozkład atomów w przestrzeni rozkład atomów w przestrzeni wynikający z obrotu lub skręcenia wynikający z obrotu lub skręcenia wiązań kowalencyjnychwiązań kowalencyjnych
KONFORMACJA(2) – przestrzenna KONFORMACJA(2) – przestrzenna struktura cząsteczki przy praktycznie struktura cząsteczki przy praktycznie stałych wartościach:stałych wartościach:
- długości wiązań,długości wiązań,
- kątów między wiązaniamikątów między wiązaniami
Fizyczne metody badania Fizyczne metody badania makrocząsteczekmakrocząsteczek
• metody rentgenograficzne (analiza metody rentgenograficzne (analiza rentgenostrukturalna),rentgenostrukturalna),
Fizyczne metody badania Fizyczne metody badania makrocząsteczekmakrocząsteczek
• metody rentgenograficzne (analiza metody rentgenograficzne (analiza rentgenostrukturalna),rentgenostrukturalna),
• metody hydrodynamiczne,metody hydrodynamiczne,
Fizyczne metody badania Fizyczne metody badania makrocząsteczekmakrocząsteczek
• metody rentgenograficzne (analiza metody rentgenograficzne (analiza rentgenostrukturalna),rentgenostrukturalna),
• metody hydrodynamiczne,metody hydrodynamiczne,• dyfuzja makrocząsteczek w dyfuzja makrocząsteczek w
roztworze,roztworze,
Fizyczne metody badania Fizyczne metody badania makrocząsteczekmakrocząsteczek
• metody rentgenograficzne (analiza metody rentgenograficzne (analiza rentgenostrukturalna),rentgenostrukturalna),
• metody hydrodynamiczne,metody hydrodynamiczne,• dyfuzja makrocząsteczek w dyfuzja makrocząsteczek w
roztworze,roztworze,• metody optycznemetody optyczne
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Wykorzystuje zjawisko rozproszenia rozproszenia (dyfrakcji) promieni X(dyfrakcji) promieni X przez kryształkryształ
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Wykorzystuje zjawisko rozproszenia rozproszenia (dyfrakcji) promieni X(dyfrakcji) promieni X przez kryształkryształ
Dyfrakcję promieni X powodują tylko elektrony, stąd rentgenogram pozwala na uzyskanie mapy gęstości elektronowejmapy gęstości elektronowej
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Wykorzystuje zjawisko rozproszenia rozproszenia (dyfrakcji) promieni X(dyfrakcji) promieni X przez kryształkryształ
Wymaga substancji oczyszczonych, substancji oczyszczonych, jednorodnychjednorodnych, występujących w postaci krystalicznej
Dyfrakcję promieni X powodują tylko elektrony, stąd rentgenogram pozwala na uzyskanie mapy gęstości elektronowejmapy gęstości elektronowej
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ryc. Schemat otrzymywania rentgenogramu: 1 – promień pierwotny, 2 – kryształ, 3 – promienie dyfrakcyjne, 4 - błona fotograficzna 1
2 3
4
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Możliwa do zastosowania w badaniach struktur biologicznych dzięki zdolności do krystalizacji białek, kwasów nukleinowych i wirusów.
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Atomy kryształu tworzą układy częściowo odbijających płaszczyzn – tzw. płaszczyzny sieciowe
Ponieważ rozkład refleksów promieniowania x zależy od parametrów geometrycznych sieci krystalicznej, analizę rentgenostrukturalną wykorzystuje się do badania struktury kryształów nisko- i wysokocząsteczkowych
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ryc. Rentgenogram procesyjny oksyhemoglobiny ludzkiej wykonany w Zakładzie Krystalografii Instytutu Chemii UŁ.
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ryc. Fragment mapy gęstości elektronowej mioglobiny. Widoczne jest otoczenie hemu (wg. M.F.Perutz)
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Parametry położenia atomów w strukturzeParametry położenia atomów w strukturze
xj, yj, zj
Parametry położenia atomów Parametry położenia atomów w strukturzew strukturze
jef ij
Amplituda j-tego atomu:
gdzie: fj – wielkość zależna od rodzaju atomu, a
- kąt fazowy zależny od pozycji atomu
Parametry położenia atomów Parametry położenia atomów w strukturzew strukturze
Amplituda promieni dyfrakcyjnych:
jefeFF ji
ij
i
gdzie: - moduł amplitudyFFoblicza się z równania I = FF22
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ryc. Odbicie promieni x od płaszczyzn sieciowych w krysztale
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ograniczenia:Ograniczenia:
Długość fal x musi spełniać warunek Wulfa-
Bragga:
gdzie: λ – długość fali, m – rząd odbicia, θ – kąt pomiędzy kierunkiem padania promieni a płaszczyzną kryształu, d – odległość między sąsiednimi płaszczyznami sieciowymi
md sin2
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ograniczenia:Ograniczenia:
Warunek konieczny do spełnienia przez fale ulegające dyfrakcji na siatkach przestrzennych
12
sin d
m , tzn. dm 2
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
Ograniczenia:Ograniczenia:
Warunek Wulfa-Bragga i długość fali różnych zakresów promieniowania elektromagnetycznego powodują, że kryształy przepuszczają promienie UV i Vis oraz uginają promienie x, γ oraz elektrony i neutrony.
Analiza rentgenostrukturalnaAnaliza rentgenostrukturalna
METODA IZOMORFICZNYCH METODA IZOMORFICZNYCH PODSTAWIEŃ:PODSTAWIEŃ:
Jednoczesne wykorzystanie danych dyfrakcyjnych otrzymanych z kryształów kilku pochodnych oznaczanego związku
Metody hydrodynamiczneMetody hydrodynamiczne
Dostarczają przybliżonych danych o przybliżonych danych o wielkości i kształcie makromolekułwielkości i kształcie makromolekuł w oparciu o właściwości ich roztworówwłaściwości ich roztworów
Metody hydrodynamiczneMetody hydrodynamiczne
Dostarczają przybliżonych danych o przybliżonych danych o wielkości i kształcie makromolekułwielkości i kształcie makromolekuł w oparciu o właściwości ich roztworówwłaściwości ich roztworów
Są mniej dokładnemniej dokładne, ale łatwiejsze do łatwiejsze do wykonaniawykonania od metod rentgenograficznych
Metody hydrodynamiczneMetody hydrodynamiczne
• lepkość,lepkość,
Metody hydrodynamiczneMetody hydrodynamiczne
• lepkość,lepkość,• dyfuzja makrocząsteczek w dyfuzja makrocząsteczek w
roztworze,roztworze,
Metody hydrodynamiczneMetody hydrodynamiczne
• lepkość,lepkość,• dyfuzja makrocząsteczek w dyfuzja makrocząsteczek w
roztworze,roztworze,• sedymentacja w wirówce.sedymentacja w wirówce.
LepkośćLepkość – gradient prędkości – gradient prędkości cząsteczek w cieczy rzeczywistejcząsteczek w cieczy rzeczywistej
Ryc. Zachowanie się makrocząsteczki w cieczy, w której występuje gradient prędkości: a – prędkości warstw cieczy względem nieruchomego układu odniesienia, b – prędkość cieczy względem makrocząsteczki M
LepkośćLepkość – siły wprawiające w ruch – siły wprawiające w ruch obrotowy makrocząsteczki, którego obrotowy makrocząsteczki, którego utrzymanie wymaga dodatkowej energii, utrzymanie wymaga dodatkowej energii, pochodzącej ze wzrostu lepkości roztworupochodzącej ze wzrostu lepkości roztworu
Ryc. Pary sił działające na cząsteczki o różnych kształtach w gradiencie prędkości cieczy
LepkośćLepkość• dla cząsteczek kulistych (równanie dla cząsteczek kulistych (równanie
Einsteina)Einsteina)
gdzie gdzie 00 – lepkość rozpuszczalnika, a – lepkość rozpuszczalnika, a - stosunek - stosunek objętości cząsteczki do objętości całego roztworuobjętości cząsteczki do objętości całego roztworu
)5,21(0
• dla cząsteczek kulistych (równanie dla cząsteczek kulistych (równanie Einsteina)Einsteina)
gdzie gdzie 00 – lepkość rozpuszczalnika, a – lepkość rozpuszczalnika, a - stosunek - stosunek objętości cząsteczki do objętości całego roztworuobjętości cząsteczki do objętości całego roztworu
• dla cząsteczek o innych kształtach dla cząsteczek o innych kształtach lepkość wzrasta co można wykorzystać lepkość wzrasta co można wykorzystać do określania przybliżonego kształtu do określania przybliżonego kształtu makromolekułmakromolekuł
LepkośćLepkość
)5,21(0
Dyfuzja makrocząsteczek w Dyfuzja makrocząsteczek w roztworzeroztworzeWykorzystuje zależność współczynnika dyfuzji od kształtu i rozmiaru makrocząsteczek
rkT
D6
gdzie: NA – liczba cząsteczek w jednym molu substancji, η- lepkość i r – promień cząsteczki.
ANRk
KmolJ
TpVR
31,8
15,2730224,0101300
Sedymentacja w wirówceSedymentacja w wirówce
Sedymentacja - osiadanie cząsteczek zawieszonych w ośrodku dyspersyjnym (rozpuszczalniku) w polu grawitacyjnym lub odśrodkowym
Sedymentacja w wirówceSedymentacja w wirówce
Przeciwwaga
Rotor
Oś obrotuKuweta analityczna
Badany roztwór
Ryc. Schemat rotora wirówki analitycznej
X
gdzie: - gęstość rozpuszczalnika
współczynnik sedymentacji: ,
przyspieszenie jednostkowe: ,
stosunek objętości cząsteczki do jej masy
Sedymentacja w wirówceSedymentacja w wirówce
)1( VDRTs
M
xdtdx
s 2
22 1
smxa
mVV
Umożliwia wyznaczenie mas molowych w oparciu o równanie Svenberga
Metody optyczneMetody optyczne
Rozpraszanie światłą (efekt Tyndalla)
Metody optyczneMetody optyczne
Rozpraszanie światłą (efekt Tyndalla)
Rozpraszanie promieni Rentgena
Metody optyczneMetody optyczne
Rozpraszanie światłą (efekt Tyndalla)
Rozpraszanie promieni Rentgena
Metody spektrofotometryczne
Poziomy organizacji Poziomy organizacji cząsteczki białkacząsteczki białka
Struktura pierwszorzędowa (sekwencja aminokwasów)
Poziomy organizacji Poziomy organizacji cząsteczki białkacząsteczki białka
Struktura pierwszorzędowa (sekwencja aminokwasów)
Struktura drugorzędowa (układ przestrzenny głównego łańcucha polipeptydowego, np. -helix, struktura )
Poziomy organizacji Poziomy organizacji cząsteczki białkacząsteczki białka
Struktura pierwszorzędowa (sekwencja aminokwasów)
Struktura drugorzędowa (układ przestrzenny głównego łańcucha polipeptydowego, np. -helix, struktura )
Struktura trzeciorzędowa (sposób zwinięcia w przestrzeni łańcucha o określonej strukturze drugorzędowej)
Poziomy organizacji Poziomy organizacji cząsteczki białkacząsteczki białka
Struktura pierwszorzędowa (sekwencja aminokwasów)
Struktura drugorzędowa (układ przestrzenny głównego łańcucha polipeptydowego, np. -helix, struktura )
Struktura trzeciorzędowa (sposób zwinięcia w przestrzeni łańcucha o określonej strukturze drugorzędowej)
Struktura czwartorzędowa (układ przestrzenny podjednostek oraz zespół oddziaływań i kontaktó między nimi
Poziomy Poziomy organizacji organizacji cząsteczki białkacząsteczki białka
Geometria wiązania Geometria wiązania peptydowegopeptydowego
a. Sprzężenie wiązań i częściowe pokrywanie się powłok elektronowych
a. Wymiary kątów i poszczególnych wiązań w ugrupowaniu peptydowym
Geometria wiązania Geometria wiązania peptydowegopeptydowego
Mechanizm sprzęgania Mechanizm sprzęgania wiązań wiązań
C' N+
H
C2
C2
O+ C' N
H
C2
C2
O
C' NH
C2
C2
O
Cechy wiązania peptydowegoCechy wiązania peptydowegoPodwójny charakter wiązań C’ = N umożliwia swobodną rotację atomów, która wymaga jednak pewnych nakładów energii. Kąt obrotu wokół C’ = N, czyli kąt deformacji oznaczany jest symbolem
Cechy wiązania peptydowegoCechy wiązania peptydowegoPodwójny charakter wiązań C’ = N umożliwia swobodną rotację atomów, która wymaga jednak pewnych nakładów energii. Kąt obrotu wokół C’ = N, czyli kąt deformacji oznaczany jest symbolem
Polarność ugrupowania peptydowego stwarza możliwość występowania konfiguracji cis i trans. Konfiguracja trans jest korzystniejsza energetycznie i bardziej typowa dla otwartych łańcuchów peptydowych
Cechy wiązania peptydowegoCechy wiązania peptydowegoPodwójny charakter wiązań C’ = N umożliwia swobodną rotację atomów, która wymaga jednak pewnych nakładów energii. Kąt obrotu wokół C’ = N, czyli kąt deformacji oznaczany jest symbolem
Polarność ugrupowania peptydowego stwarza możliwość występowania konfiguracji cis i trans. Konfiguracja trans jest korzystniejsza energetycznie i bardziej typowa dla otwartych łańcuchów peptydowych
Ugrupowania peptydowe mogą się ze sobą łączyć wiązaniami wodorowymi
Konformacja polipeptydów Konformacja polipeptydów (założenie podstawowe)(założenie podstawowe)
Cząsteczki w stanie równowagi termodynamicznej przyjmują konformację najbardziej korzystną energetycznie
Konformacja polipeptydów Konformacja polipeptydów (założenie podstawowe)(założenie podstawowe)
Cząsteczki w stanie równowagi termodynamicznej przyjmują konformację najbardziej korzystną energetycznie
Konformację prostych związków organicznych można ustalić w oparciu o mechanikę kwantową
Konformacja polipeptydów Konformacja polipeptydów (założenia podstawowe)(założenia podstawowe)
Cząsteczki w stanie równowagi termodynamicznej przyjmują konformację najbardziej korzystną energetycznie
Konformację prostych związków organicznych można ustalić w oparciu o mechanikę kwantową
Celem ustalenia konformacji makrocząsteczek (np. białek), ze względu na ich złożoność, stosuje się metody półempiryczne
Energia potencjalna Energia potencjalna polipeptydupolipeptydu
Vn – suma energii oddziaływań van der Wallsa, Vt – energia oddziaływania torsyjnego (orientacji wiązań), Vel – energia oddziaływań elektrostatycznych, VH – energia tworzenia wiązania wodorowego, VW, Vk – energia deformacji długości i kątów wiązań, Vhydr – energia hydratacji.
hydrkWHeltn VVVVVVVV
Warunki trwałości konformacji łańcucha Warunki trwałości konformacji łańcucha peptydowego peptydowego (Pouling, Carey i Branson 1951)(Pouling, Carey i Branson 1951)
Wszystkie aminokwasy wchodzące w skład łańcucha peptydowego muszą należeć do tego samego szeregu konfiguracyjnego
Każda wiązanie peptydowe ma konformację płaską (koplanarną) o parametrach typowych dla związków niskocząsteczkowych
Warunki trwałości konformacji łańcucha Warunki trwałości konformacji łańcucha peptydowego peptydowego (Pouling, Carey i Branson 1951)(Pouling, Carey i Branson 1951)
Grupy C’ = O i N – H tworzą wewnętrzne wiązania wodorowe o długości 0,272nm, odchylające się od lini prostej o kąt nie większy od 30º
Ustawienie przestrzenne wiązań C’ – C i C – N odpowiada odpowiada minimalnej energii obrotu wokół tych wiązań
Konformacje Konformacje polipeptydówpolipeptydów
(a) Heliks- (b) Struktura-
Konformacje helikalneKonformacje helikalne
HELIX - : 5,1 reszt aminokwasowych na 1 zwój; kąt odchylenia wiązania wodorowego od osi heliksu wynosi 10º
Konformacje helikalneKonformacje helikalne
HELIX - : 5,1 reszt aminokwasowych na 1 zwój; kąt odchylenia wiązania wodorowego od osi heliksu wynosi 10º
HELIX - : 3,6 reszt aminokwasowych na 1 zwój; kąt odchylenia wiązania wodorowego od osi heliksu wynosi 10º
Charakterystyka Charakterystyka - heliksu - heliksu
Średnica heliksu wynosi 1,01 nm
Charakterystyka Charakterystyka - heliksu - heliksu
Średnica heliksu wynosi 1,01 nm
Odległości między skrętami wynoszą 0,54 nm
Charakterystyka Charakterystyka - heliksu - heliksu
Średnica heliksu wynosi 1,01 nm
Odległości między skrętami wynoszą 0,54 nm
Translacja (tzn. przesunięcie wzdłuż osi o 1 resztę aminokwasową wynosi 0,15 nm
Charakterystyka Charakterystyka - heliksu - heliksu
Średnica heliksu wynosi 1,01 nm
Odległości między skrętami wynoszą 0,54 nm
Translacja (tzn. przesunięcie wzdłuż osi o 1 resztę aminokwasową wynosi 0,15 nm
Może być prawo- (dla D-aminokwasów) lub lewoskrętny (dla L-aminokwasów)
Prawo- i Prawo- i lewo-lewo-skrętny skrętny -heliks-heliks
Rodzaje struktury Rodzaje struktury
Struktura Struktura
RównoległaRównoległa
Rodzaje struktury Rodzaje struktury
Struktura Struktura
RównoległaRównoległa
AntyrównoległaAntyrównoległa
Rodzaje struktury Rodzaje struktury
Struktura Struktura
RównoległaRównoległa
AntyrównoległaAntyrównoległa
-cross-cross
Struktura Struktura a)a) równoległarównoległab)b) antyrównoległaantyrównoległa
Struktura Struktura -cross-cross
Charakterystyka struktury - Charakterystyka struktury -
Struktura warstwowa, zbudowana z położonych obok siebie łańcuchów peptydowych
Charakterystyka struktury - Charakterystyka struktury -
Struktura warstwowa, zbudowana z położonych obok siebie łańcuchów peptydowych
Wiązania wodorowe powstają między ugrupowaniami peptydowymi sąsiednich łańcuchów
Charakterystyka struktury - Charakterystyka struktury -
Struktura warstwowa, zbudowana z położonych obok siebie łańcuchów peptydowych
Wiązania wodorowe powstają między ugrupowaniami peptydowymi sąsiednich łańcuchów
W strukturze -cross wiązania wodorowe powstają zarówno między ugrupowaniami peptydowymi sąsiednich łańcuchów jak i w obrębie tego samego łańcucha
Struktura Struktura kolagenukolagenu
Charakterystyka struktury kolagenuCharakterystyka struktury kolagenu
Jednostkę struktury stanowią trzy łańcuchy polipeptydowe o konformacji rozciągniętego lewoskrętnego heliksu
Charakterystyka struktury kolagenuCharakterystyka struktury kolagenu
Jednostkę struktury stanowią trzy łańcuchy polipeptydowe o konformacji rozciągniętego lewoskrętnego heliksu
Parametry pojedynczego heliksu: promień heliksu 0,1 nm; skok 0,251 nm przy 3 resztach aminokwasowych na zwój
Charakterystyka struktury kolagenuCharakterystyka struktury kolagenu
Jednostkę struktury stanowią trzy łańcuchy polipeptydowe o konformacji rozciągniętego lewoskrętnego heliksu
Parametry pojedynczego heliksu: promień heliksu 0,1 nm; skok 0,251 nm przy 3 resztach aminokwasowych na zwój
Wiązania wodorowe występują tylko między łańcuchami polipeptydowymi w liczbie 1 mostek na 3 jednostki peptydowe
Charakterystyka struktury kolagenuCharakterystyka struktury kolagenu
Jednostkę struktury stanowią trzy łańcuchy polipeptydowe o konformacji rozciągniętego lewoskrętnego heliksu
Parametry pojedynczego heliksu: promień heliksu 0,1 nm; skok 0,251 nm przy 3 resztach aminokwasowych na zwój
Wiązania wodorowe występują tylko między łańcuchami polipeptydowymi w liczbie 1 mostek na 3 jednostki peptydowe
Małe heliksy skręcają się wokół wspólnej osi tworząc duży prawoskrętny heliks
Parametry konformacji helikalnych Parametry konformacji helikalnych peptydówpeptydów
Pierścień Heliks- prawoskrętny Heliks- prawoskrętny Heliks- lewoskrętnyPłaska wstęga
n – liczba reszt aminokwasowych na 1 zwój
h(d) – translacja wzdłuż osi heliksu na 1 resztę aminokwasową
p – odległość między sąsiednimi skrętami mierzona wzdłuż osi heliksu
Parametry konformacji peptydów – Parametry konformacji peptydów – kąty rotacji wokół pojedyńczych kąty rotacji wokół pojedyńczych wiązań wiązań
= 0
- kąt rotacji wokół wiązania N - C
- kąt rotacji wokół wiązania C - C
- kąt rotacji wokół wiązania N – C
- kąt rotacji wokół wiązania N – C przyjmuje wartości 0º lub 180º
W łańcuchu rozciągniętym zachodzi równość: = = = 180º
Mapa konformacyjna wg. Mapa konformacyjna wg. RamachandranaRamachandrana
Mapa konformacyjna wg. Mapa konformacyjna wg. Ramachandrana c.d.Ramachandrana c.d.
Top Related